אנזימים ותפקידם בתא – סיכום

מה זה אנזים?

כל תהליך המתרחש בתא מזורז ע"י אנזימים.  האנזימים הם חלבונים, המשמשים כזרזים ביולוגיים של תגובות כימיות. בהיעדר אנזימים הריאקציות הכימיות לא היו יכולות להתרחש בתנאים הקיימים בתא ובמהירות הנדרשת.

האנזים הוא חלבון בעל מבנה מרחבי מורכב. בתוך מולקולת האנזים ישנו איזור בעל מבנה מיוחד, המתאים למבנה מולקולת הסובסטרט. אתר זה נקרא "אתר פעיל". קיימת התאמה מרחבית וכימית בין מולקולת הסובסטרט לבין האתר הפעיל. פגיעה במבנה המרחבי של האנזים תביא לפגיעה בתפקודו.

מאפייני האנזימים

1. כל אנזים הוא ייחודי לסובסטרט מסויים.
2. האנזים אינו עובר שינוי כימי, אינו נהרס או מתכלה במהלך התגובה.

אנזימים רבים אינם יכולים לזרז ריאקציות ללא סיוע מחומרים נוספים. נוכחות חומרים אלו חיונית לתפקוד התקין של האנזים. ישנן שתי קבוצות חומרים המשמשות לסיוע לאנזימים:

• קו-אנזימים: חומרים אורגניים לא חלבוניים, נקשרים לאנזים בקשר חלש או נמצאים בסביבתו, אך אינם מהווים חלק ממולקות האנזים. בהיעדר הו-אנזימים האנזים לא יכול לפעול. בגוף האדם, הויטמינים המסיסים במים הם ברובם קואנזימים. לדוגמא ויטמין B1 הוא קואנזים בחילוף החומרים של פחמימות, B12 הוא קואנזים בחילוף חומרים של חלבונים ופחמימות וחומצה פולית היא קואנזים בייצור נוקלאוטידים.
• קופקטורים: ממלאים תפקיד דומה לקואנזימים אך אלו הם בד"כ חומרים אנאורגנים יונים מתכתיים.

תנאים המשפיעים על פעילות של אנזים

ניתן למדוד קצב תגובה אנזימטית עפ"י שינוי בכמות הסובסטרט או התוצר.

השפעת הטמפרטורה: תגובות כימיות מזורזות על ידי עלייה בטמפרטורה. מאחר שתגובות אנזימטיות הן תגובות ביוכימיות, עלייה בטמפרטורה מזרזת אותן אולם- רק בטווח צר של טמפרטורות. כאשר יש עלייה מעבר לטמפרטורה מסוימת, הדבר עשוי לגרום לניתוק קשרים בין אטומים במולקולת החלבון. כתוצאה מכך נוצר שינוי במבנה המרחבי של החלבון – דנטורציה. אנזים שעבר דנטורציה מאבד בדרך כלל את היכולת שלו להיקשר עם סובסטרט.

לכן כשנמדוד את השפעת הטמפרטורה על פעילות האנזים נקבל עלייה עד לנקודת שיא, היא הטמפרטורה האופטימלית,   עלייה הנגרמת כתוצאה מהשפעת החימום, ומנקודת השיא ירידה בפעילות, התלויה במידת השינוי במבנה המרחבי של החלבון.

השפעת ה-pH :  לריכוז יוני המימן בסביבה יש השפעה על המבנה המרחבי של החלבון. מאחר שיוני המימן יכולים להשפיע על היות החומצות האמיניות מיוננות למשל, מחוזרות מחומצנות וכד' הרי ששינוי ב-pH עשוי לגרום להיווצרות או ניתוק קשרים ושינוי במבנה המרחבי של החלבון. גם במקרה זה מדובר בדנטורציה.

כל אנזים פעיל בטווח מסוים של pH. לכל אנזים pH אופטימלי לפעילותו. ה-pH האופטימלי יכול להיות בטווח החומצי או בטווח הבסיסי . בכל מקרה כאשר יש חריגה מרמת החומציות האופטימלית המבנה המרחבי על פי רוב עובר שינוי ופעילות האנזים יורדת.

השפעת ריכוז האנזים: מהירות התגובה פרופורציונית לריכוז האנזים. ככל שתהיינה יותר מולקולות  אנזים מהירות התגובה תגדל – דהיינו כמות התוצר שתיווצר ביחידת זמן תהיה גדולה יותר. תהליך זה יתרחש עד לנקודה מסוימת  שבו כל מולקולות הסובסטרט תפוסות כך שתוספת אנזים לא תזרז יותר את קצב התגובה. עד נקודה זו ריכוז האנזים יהיה גורם מגביל, מנקודה זו הגורם המגביל אינו האנזים. סביר להניח שבתנאים אופטימליים יהיה זה ריכוז הסובסטרט שיגביל את מהירות התגובה. במקרה זה תוספת סובסטרט = הגדלה בריכוזו עשויה לזרז את התגובה.

השפעת ריכוז הסובסטרט: מהירות התגובה פרופורציונית לריכוז הסובסטרט בשלבים ההתחלתיים של התגובה. ככל שתהיינה יותר מולקולות  סובסטרט מהירות התגובה תגדל – דהיינו כמות התוצר שתיווצר ביחידת זמן תהיה גדולה יותר. תהליך זה יתרחש עד לנקודה מסוימת  שבו כל מולקולות האנזים רוויות בסובסטרט דהיינו כל האתרים הפעילים תפוסים. תוספת סובסטרט לא תשפיע יותר על קצב התגובה. עד נקודה זו ריכוז הסובסטרט יהיה גורם מגביל  מנקודה זו הגורם המגביל אינו ריכוז הסובסטרט. סביר להניח שבתנאים אופטימליים כאשר מהירות הפעולה המוחלטת של האנזימים היא מכסימלית יהיה זה ריכוז האנזים שיהווה גורם מגביל. במקרה זה תוספת אנזים = הגדלה בריכוזו עשויה לזרז את התגובה.

מעכבים אנזימטיים

אל האתר הפעיל של  אנזימים  עשויים להתקשר גם  חומרים שאינם הסובסטרט. עצם התקשרותם גורם להאטת פעילות האנזים ולעיתים אף להפסקתה. מולקולות אלו הנקשרות לאנזים גם הן ייחודיות לאנזימים מסוימים –  פעמים רבות הן בעלות מבנה מרחבי דומה לזה של הסובסטרט.

את החומרים הנקשרים לאתר הפעיל ומאטים את פעולת האנזים מכנים מעכבים (inhibitors).

נהוג לחלק את המעכבים לשתי קבוצות עיקריות:

1. מעכבים בלתי הפיכים: חומרים הנקשרים לאתר הפעיל של האנזים בקשר כימי חזק שאי אפשר לפרקו. כתוצאה
   מהיקשרות זו האנזים מפסיק לפעול.

דוגמא: הרעל ציאניד-  מולקולת הציאניד נקשרת לאנזים ציטוכרום  a הפועל בתהליך הנשימה
במיטוכונדריון ומונע ממנו להתקשר לחמצן שהוא הסובסטרט. כתוצאה מכך – מוות.

2. מעכבים הפיכים: חומרים הנקשרים לאתר הפעיל או לאתרים אחרים באנזים בקשר כימי רופף הניתן לפירוק.

ממיינים את המעכבים ההפיכים לשתי קבוצות :

א. מעכבים תחרותיים: מולקולות הסובסטרט מתחרות עם מולקולות המעכב על האתר הפעיל של האנזים. במקרים
אלו המבנה המרחבי של הסובסטרט והמעכב דומה.

האנזים מזהה את המעכב ואת הסובסטרט. המעכב עשוי להקשר לאתר הפעיל של האנזים באופן זמני.  קישור זה
מפחית את הסיכוי לקישור של מולקולות סובסטרט לאתר הפעיל. ככל שיהיו יותר מולקולות של מעכב  ביחס
למולקולות הסובסטרט, העיכוב יגבר (פחות מולקולות סובסטרט יוכלו להתקשר) ולהיפך, ככל שיהיו יותר מולקולות
של סובסטרט העיכוב יקטן. ניתן אם כך להפחית את העיכוב על ידי תוספת מולקולות סובסטרט.
ב.  מעכבים לא תחרותיים: מעכבים אלו אינם מתחרים על האתר הפעיל. העיכוב נוצר עקב התקשרות של המעכב  לאתר
כלשהו – לא האתר הפעיל. במקרים אלו המבנה המרחבי של המעכב אינו דומה למבנה הסובסטרט. כתוצאה
מההתקשרות של המעכב  לאנזים, משתנה המבנה המרחבי של מולקולת האנזים ,נפגעת יכולת הקישור של אתר
הקישור ויכולת הפעולה של האתר הפעיל.   במקרה זה תוספת סובסטרט לא תשפיע על העיכוב. רק ביטול פעולת
המעכב או הגדלה בריכוז האנזים עשויים  להפחית את העיכוב.
קישור של מעכב לאנזים אשר כתוצאה ממנו משתנה מבנה האנזים מכונה אפקט אלוסטרי.

חזרה אל העמוד הראשי: סיכומים לבגרות בביולוגיה \ התא